Amyloidose


амилоидоз фото Amyloidose ist eine Krankheit, die ihre schädliche Wirkung auf den Körper auf der zellulären Unterebene ausübt. Während bestimmter Reaktionen wird das pathologische Protein in den Gewebezellen gesammelt und allmählich zerstört die Zelle hinter der Zelle die gesamte Organstruktur.

Amyloidose ist nicht so sehr für ihre allgemeinen Manifestationen gefährlich, als für lokale Läsionen. Genauer gesagt betrifft Amyloidose wichtige funktionelle Strukturen des Körpers: Leber, Herz und Nieren. Und da jede Manifestation der Amyloidose früher oder später mit der Zerstörung der normalen Struktur des Körpers enden wird, werden dementsprechend ernsthafte Verletzungen der inneren Homöostase im Körper auftreten.

Amyloidose in der Klassifizierung ist in ihre kleineren Unterarten unterteilt. Sie sind in der Regel Organen zugeordnet, die von Amyloidose betroffen sind, und wegen ihres Auftretens. Für die Ätiologie gibt es primäre Amyloidose und sekundäre. Primäre Amyloidose ist ausschließlich eine Erkrankung im Zusammenhang mit Genstörungen. Es ist diese Art von Amyloidose, die vererbt wird. Sekundäre Amyloidose ist das Ergebnis einer Erkrankung ("primäre Ursache"), die zu ihrem Auftreten führen wird.

Außerdem kann Amyloidose in Formen unterteilt werden, je nach der Prävalenz der Proteinablagerung im Gewebe: systemische Amyloidose (generalisiert) und lokal.

Durch Lokalisation in den betroffenen Organen werden folgende Unterarten unterschieden: Amyloidose der Nieren, Amyloidose der Leber, Amyloidose des Herzens, Amyloidose des Darms, Amyloidose der Haut. Am häufigsten und gefährlich sind Amyloidose der Nieren, der Leber und des Herzens.

Amyloidose der Nieren

Amyloidose der Nieren ist am häufigsten eine sekundäre Amyloidose. Auch in den Nieren wird nur eine Unterart des Amyloid-Proteins abgeschieden - AA-Amyloid. Bei Nieren-Amyloidose besteht das charakteristische Merkmal darin, dass Zellen, die dieses Amyloid synthetisieren, zu Mesangium-Zellen in den Glomeruli werden. Darüber hinaus nimmt die Menge an Protein - der Vorläufer AA von Amyloid im Blutplasma - stark zu. Dieser Vorläufer von Amyloid wiederum tritt zusammen mit Blut in die Glomeruli der Nieren zur Blutfiltration ein. Dort wird es von speziellen Zellen eingefangen und von Mesangiumzellen zur Bildung neuer Amyloidstrukturen genutzt.

Somit gibt es bei der renalen Amyloidose zwei Mechanismen, um ein pathologisches Protein direkt in den Nierenstrukturen zu erzeugen: eine Änderung der Funktion von Mesangiumzellen und die Produktion von Amyloidzellen, eine Erhöhung der Konzentration des Amyloidvorläufers im Plasma und die Aufrechterhaltung einer zusätzlichen Proteinsynthese in Mesangiozyten. Infolgedessen wird die Menge an Amyloid AA enorm sein.

Natürlich beeinflusst dieser Amyloidspiegel den Körper nicht positiv, geschweige denn die normale Funktion der Nieren. Dieses Amyloid wird in Zellen deponiert, die allmählich zu ihrem Tod und anschließend zum Tod des gesamten Organs führen. Aus den Mesangium-Zellen wird sich das Amyloid ausbreiten und die Zellen der Basalmembran beeinflussen, durch die das Blut durch die Kapillaren sowie die gleiche Basalmembran der Tubuli filtriert wird.

Neben den Basalmembranen sind die Arteriolen eine weitere bevorzugte Stelle für die Ablagerung von Amyloid. Als Folge all dieser Handlungen werden Nephrone (Struktureinheiten der Niere) atrophieren und nacheinander sterben. An der Stelle der toten Strukturen wird das Bindegewebe synthetisiert und die Niere selbst wird kleiner (eine Amyloid-Falten-Niere).

Bei der Amyloidose der Niere werden Stadien identifiziert, die gleichzeitig mit Veränderungen in den Nieren und externen klinischen Prozessen zusammenfallen. Diese Stufen werden von einem kleineren zu einem größeren Entwicklungsprozess klassifiziert.

Das erste Stadium der Amyloidose der Nieren ist das Stadium der latenten Veränderungen. Damit füllt das Amyloid-Protein allmählich die Pyramiden (Mikrostruktur der Nieren), die proximalen Kanäle und die Sammelröhrchen. Es kann immer noch nicht zu einem ausgeprägten Mangel an Nierenfunktion kommen, aber bei der Urinanalyse ist es bereits möglich, überschüssiges Protein (Proteinurie) zu finden. Sein Hauptmerkmal wird sein, dass es mit körperlicher Anstrengung und durch das Auftreten von Erkältungen zunehmen wird. Außerdem wird eine Analyse der Proteinkomponente des Urins ein scharfes Ungleichgewicht zwischen einzelnen Proteinfraktionen aufzeigen.

Das Stadium der proteinurischen Phänomene wird im oben beschriebenen Stadium der Amyloidose der Nieren weiter folgen. Mit ihm wird das Amyloid allmählich die glomerulären Strukturen der Nieren einfangen. Er wird sich mit Mesangium, Kapillarschlingen und Arteriolen füllen. Es ist in dieser Phase der Amyloidose, dass die Sklerose ihrer individuellen Strukturen zu entwickeln beginnt (im Grunde sind dies die bereits beschriebenen Pyramiden). Als Folge davon werden die Neuronen getrennt und die Blut- und Lymphdrainage gestört. Dies führt zum Einsetzen von dystrophischen Veränderungen in den Nieren.

In der Klinik wird der Patient eine Proteinurie haben, die im Gegensatz zur Proteinurie der latenten Phase bereits konstant ist und nicht von äußeren Bedingungen abhängt. Zusätzlich zu Proteinurie ist es immer noch leicht, ein Ungleichgewicht von Proteinen zu finden. Neue Manifestationen werden das Auftreten von Zylindern (Protein-Impressionen, die in den Tubuli gebildet werden) und eine geringe Anzahl von Erythrozyten im Urin (Hämaturie) sein.

Im Stadium der nephrotischen Läsionen nimmt die Menge an Amyloid in den Nierenstrukturen weiter zu. Es fängt die meisten Glomeruli der Niere ein. Weiterhin eine Läsion des Gehirns der Niere erscheinen. Die Klinik wird Schwellungen entwickeln. Die Besonderheit dieser Ödeme besteht darin, dass sie nach der Verabreichung von Diuretika nicht verschwinden. Gleiches gilt für die oben beschriebenen Veränderungen im Urin, nur Proteinurie wird massiv. Ödeme bei Patienten werden hinzugefügt und eine signifikante Abnahme des Blutdrucks.

Und das letzte Stadium der Amyloidose der Nieren ist das Stadium der Azotämie oder Urämie (ähnlich dem Nierenversagen). Amyloid-Sklerose betrifft alle Schichten der Niere. Die meisten Nephrone sterben und werden durch Bindegewebe ersetzt. Die Klinik wird alle mit Nierenversagen verbundenen Syndrome haben. Nierenversagen ist übrigens die Haupttodesursache bei Patienten mit Amyloidose der Nieren. Sie bedroht sie in fast jedem Stadium der Krankheit. Tatsächlich sitzen solche Patienten buchstäblich jeden Tag auf einem "Pulverfass".

Amyloidose des Herzens

Bei der Amyloidose des Herzens lagert sich ein pathologisches Protein in seinen Strukturen ab. Am häufigsten wird es im Myokard, Zellen des Endokards, abgelagert. Dieses Protein umgeht auch nicht die Aufmerksamkeit und die Gefäße: Es kann in der Aorta oder dem Herz-Kreislauf-Herzsystem des Herzens abgelagert werden. Am häufigsten entwickelt sich Amyloidose des Herzens mit Amyloidose-Typen, die AL-Protein enthalten.

Die Hauptmechanismen für Amyloidose des Herzens sind die Verbindungen, an denen die Synthese von Amyloid-AL-Strukturen stattfindet. Ihre detaillierte Pathogenese wird unten geschrieben, aber im Allgemeinen wird dieses Protein aufgrund von Störungen in der Synthese der rechten Immunzellen synthetisiert. Dieses Amyloid sammelt sich im Blut an und wird offenbar mit dem Blutfluss durch die Organe getragen. Einmal im Herzen, wird es hauptsächlich in seinem Myokard abgelagert und sammelt sich zwischen den Muskelzellen an. Die konstante Akkumulation von Amyloid im Myokard führt übrigens dazu, dass die erhöhte Masse die intramuralen Arterien und Arteriolen komprimiert und eine mangelnde Ernährung des Herzmuskels verursacht.

Das mit Amyloid gefüllte Myokard wird sehr dicht und, was am wichtigsten ist, verliert es seine Dehnungsfähigkeit. Infolgedessen nimmt das Herzzeitvolumen ab, die Funktion des Herzens wird gestört und Herzinsuffizienz entwickelt sich allmählich.

Und wenn das Amyloid meist neben dem Ventilapparat deponiert wird, dann wird es eine helle Klinik von Klappenfehlern verursachen. Das heißt, die klinische Symptomatik der Amyloidose des Herzens hängt von der Stelle ab, an der sich das Amyloid abgelagert hat: Wenn zum Beispiel Amyloidstrukturen neben den leitenden Pfaden auftauchten, wird es zu Zeichen einer Leitungsstörung kommen, insbesondere einer Blockade.

Amyloidose des Herzens ist durch einen langsamen, langen Verlauf gekennzeichnet, dessen Symptome sich sehr lange entwickeln können. Die Krankheit manifestiert sich scharf nach den übertragenen Infektionen der Atemwege, betont, überanstrengen. Es kann ein scharfer Druckabfall, starke Schmerzen wie Angina pectoris oder Synkope auftreten. Ein selektives Vorzeichen ist auch eine selektive Verringerung des Drucks in der vertikalen Position.

Entwickelt sich die Krankheit langsam, entwickeln sich allmählich Anzeichen einer klassischen Herzinsuffizienz: Kurzatmigkeit, Schwellung, Vergrößerung der Leber. Solche Herzinsuffizienz spricht auf die Behandlung mit den Herzglykosiden praktisch nicht an.

Häufig begleitet die Amyloidose des Herzens auch Ergüsse im Perikardsack sowie die schnelle Entwicklung von Aszites. Wie bereits oben beschrieben, gibt es Verletzungen im Herzleitungssystem: Blockade und insbesondere ein spezifisches Syndrom der Sinusknotenschwäche . Dieses Syndrom bei Patienten mit Amyloidose kann zu einem plötzlichen Herztod führen.

Amyloidose der Leber

Amyloidose der Leber entsteht praktisch nie von selbst. Am häufigsten kommt es zusammen mit den gleichen Amyloidläsionen anderer Organe vor: Milz, Nieren, Nebennieren oder Darm.

Höchstwahrscheinlich wird es durch immunologische Störungen oder schwere eitrige Infektions- und Entzündungskrankheiten verursacht. Das hellste Zeichen in der Manifestation dieser Krankheit wird Zunahmen in der Leber und in der Milz sein. Sehr selten kommt es zu Schmerzen oder Ikterus. Diese Krankheit wird durch eine gelöschte Klinik und langsame Progression gekennzeichnet. In den letzten Stadien der Erkrankung können sich zahlreiche Manifestationen des hämorrhagischen Syndroms entwickeln. Bei solchen Patienten wird die Schutzfunktion der Immunität sehr schnell abnehmen und sie werden vor jeglicher Art von Infektionen wehrlos.

Auch charakteristische Veränderungen der Amyloidose der Leber sind der Haut ausgesetzt - sie wird blass und trocken. Mögliche Manifestationen von portaler Hypertension und anschließender Leberzirrhose : Amyloidose tötet nach und nach Hepatozyten ab, die durch ein Bindegewebe ersetzt werden.

Die gefährlichste Komplikation für solche Patienten ist die Entwicklung von Leberinsuffizienz und hepatischer Enzephalopathie.

Amyloidose verursacht

Die Ursachen der Amyloidose hängen direkt von ihrer Unterart ab. Wenn Amyloidose primär ist, liegt die Ursache ihres Auftretens allein in Fehlern in ihrem eigenen genetischen Code begründet. Diese Art von Amyloidose wird erblich übertragen, es gibt sogar ganze Familien, in denen alle Mitglieder an primärer Amyloidose erkranken.

Sekundäre Amyloidose ist, wie bereits oben erwähnt, eine Folge von Primärerkrankungen. Am häufigsten führen rheumatoide Arthritis und Morbus Bechterew zu seinem Erscheinungsbild. Es besteht auch ein hohes Risiko, dass Amyloidose mit NUK (Colitis ulcerosa) und Morbus Crohn endet. Hohe Fähigkeit, die Entwicklung von Amyloidose zu stimulieren, haben Lymphome und Lymphogranulomatose . Darüber hinaus führen solche pathologischen Zustände wie chronische eitrig-entzündliche Erkrankungen und Osteomyelitis leicht zum Auftreten erster Anzeichen einer sekundären Amyloidose.

Das größte Risiko für Amyloidose ist auch bei Patienten, die aus bestimmten Gründen systemisch dialysiert werden, betroffen. Am häufigsten sind dies natürlich Patienten mit chronischen Formen von Nierenversagen. Dies liegt daran, dass ein bestimmtes Protein während der Dialyse nicht durch die Membran der Vorrichtung hindurchtritt, sich im Körper ansammelt und sich allmählich in den Zellen des Gewebes ansiedelt. Mit der Zeit wird dieses Protein zur Grundlage für Amyloidose.

Einige Tumoren können zu Amyloidose führen. Dies ist Bauchspeicheldrüsenkrebs , Schilddrüsenkrebs , Hypophysenadenom und Nebenschilddrüsen. Die Besonderheit dieser Amyloidose besteht darin, dass beim Krebs dieser Organe die Zellen eines speziellen Systems (APUD) betroffen sind. Als Ergebnis der Aggression von Krebszellen werden diese apudischen Zellen zerstört und ihre Reste werden zur Basis für die Bildung des Amyloid-Proteins.

Aber zusätzlich zu den Hauptursachen (Ätiologie) der Amyloidose ist es auch wichtig, die grundlegenden Muster und Mechanismen zu kennen, die bei dieser Krankheit auftreten. Sie sollten wissen, dass jede Art von Amyloidose auf ihre eigene Art und Weise verläuft. Bei der Pathogenese ist es üblich, die Amyloidose-Typen von ihrem basischen Protein zu isolieren. Die wichtigsten sind Amyloidose, die ein Protein vom Typ AA (es ist das, was die oben beschriebene Amyloidose der Nieren verursacht) und Amyloidose mit dem Protein AL enthält.

Trotz unterschiedlicher Proteine ​​können bei der Amyloidose die Hauptstadien des Prozesses unterschieden werden:

- Bühnenvorbereitung. In diesem Stadium tritt eine Mutation der Zellen der retikuloendothelialen Struktur auf und es treten Amyloid-Synthesizer (Amyloidoblast) -Zellen auf. Es ist wichtig zu sagen, dass jede Art von Amyloid ihre eigenen Elternzellen hat (zB Makrophagen oder Nieren-Mesangium-Zellen)

- Produktion von Amyloid-Protein durch die Mutterzellen und anschließende Montage ihrer Strukturen

- Die endgültige Bildung einer pathologischen Proteinstruktur, in der es sich mit spezifischen Blutproteinen oder Gewebefaktoren verbindet

AL-enthaltende Amyloidose

Interessanterweise ist der Verlauf dieses Subtyps mit dem Verlauf des Myeloms vergleichbar . In gleicher Weise kommt es zu einer Unterbrechung der Produktion von "richtigen" B-Lymphozyten und pathologischen B-Lymphozyten, die beginnen, Ketten des zukünftigen Amyloids zu entwickeln. Diese Ketten wurden nur im Myelom als schwer bezeichnet, und hier werden bei der Amyloidose leichte Immunglobulinketten synthetisiert. Dann werden diese Ketten nicht mehr zu normalen Immunglobulinen, sondern zerfallen und sammeln einzelne Amyloidstrukturen.

Es wird angenommen, dass der Hauptgrund für diese Art von Amyloidose eine Abnahme der T-Lymphozyten ist und als Folge davon die Anzahl der T-Suppressor-Kontrollzellen, die pathologische B-Lymphozyten inhibieren können, abnimmt. Die ständige Synthese von pathologischen Ketten wird auch dadurch erleichtert, dass die Zelle - ein Amyloidklon, vollständig ihre Fähigkeit zum Tod von Zellen verliert. Diese Art von Amyloidose wird als immunabhängig angesehen.

AA-enthaltende Amyloidose

Dieser Subtyp ist durch die Anwesenheit einer Elternzelle gekennzeichnet, die die Vorläuferprotein-Protein-SAA-Substanz synthetisiert. Diese mütterlichen Zellen sind Makrophagen der Leber-, Milz- oder Mesangium-Zellen bei Nieren-Amyloidose. In der Anfangsstufe synthetisieren Zellen diese Substanz intensiv. Aufgrund der Tatsache, dass diese Substanz reichlich vorhanden ist, verwandelt sie sich nicht vollständig in Amyloid - die Mutterzellen sammeln Amyloid aus getrennten Fragmenten dieser Substanz. Allmählich geht in den folgenden Stadien die gesamte Substanz in den Zusammenbau der Amyloid-Moleküle über.

In dieser Form der Amyloidose gibt es bestimmte Muster. Das erste ist, dass die Menge an Amyloid direkt von der Menge der Produktion der Vorläufersubstanz abhängt: Je höher ihre Synthese ist, desto mehr Amyloid wird synthetisiert. Das zweite Gesetz besteht darin, dass bei der Amyloidose AA das Verhältnis der funktionellen Aktivität zwischen Zellen, die Amyloid- und Amyloid-absorbierende Zellen synthetisieren, unterbrochen ist: die Funktion der letzteren ist stark reduziert. Und das bedeutet, dass die Zerstörung von Amyloidprotein abnimmt und sich in Geweben ablagert.

Amyloidose Symptome

Symptomatisch für Amyloidose ist von seiner Unterart abhängig. So zum Beispiel bei lokaler Amyloidose charakteristische Anzeichen einer Verletzung der Funktion einzelner Organe: Herz-, Leber- oder Nierenversagen.

Außerdem ist der Skelettmuskel oft betroffen. Die Muskeln nehmen aufgrund der Ablagerung von Amyloid in ihnen zu. Entwickelt die sogenannte falsche Hypotrophie (Pseudohypotrophie). Außerdem werden die Muskeln dichter.

Häufig ist auch der Gastrointestinaltrakt betroffen (z. B. die oben beschriebene Amyloidose der Leber). Neben der Leber kann Amyloidose die Zungenmuskulatur beeinflussen. In diesem Fall wird seine Zunahme - Makroglossie oder "große Sprache" entwickeln. Dieses Symptom wird bei einem Viertel der Patienten mit Amyloidose auftreten. Dies ist ein ziemlich schwerwiegendes Symptom, da eine signifikante Zunahme der Lautstärke der Zunge Atembeschwerden verursachen kann. Neben der Sprache beeinflusst die Amyloidose auch die Speiseröhre oder den Darm. Bei Läsionen der Speiseröhre können schwerwiegende Störungen bis zur vollständigen Verengung des Lumens und der Unfähigkeit, weiter zum Speise-Speise-Chymus zu gelangen, entstehen.

Wenn Darmzellen betroffen sind, tritt ein Symptom auf, wie es allen Durchfällen bekannt ist . Am häufigsten tritt Amyloidose aufgrund der Tatsache auf, dass sich die Strukturen von Amyloid in der Nähe der Enden von Nervenfasern im Darm befinden und eine dauerhafte stimulierende Wirkung auf sie haben. Wenn die Zellen des Dünndarms von Amyloidose betroffen sind, wird es zu Syndromen mit eingeschränkter intestinaler Absorption kommen. Diese Lokalisation ist übrigens eine der koronaren Manifestationen von AA-enthaltender Amyloidose.

Ein weiterer Platz für Amyloidose im Körper ist der Atemtrakt. Hier kann Amyloidose jede seiner Strukturen beeinflussen. Wenn sich sein Protein auf den Stimmbändern ablagert, wird es Heiserkeit der Stimme geben. Wenn Amyloidschäden an Bronchialzellen auftreten können, chronische Bronchitis . In der Lunge kann Amyloidose Tumorprozesse nachahmen. Solche Manifestationen sind meistens das Vorrecht der AL-haltigen Amyloidose.

Das Nervensystem kann auch Amyloidose ausgesetzt werden. Es ist auch ein Zeichen für AL-haltige Amyloidose. Es gibt "Amyloid" Polyneuropathien: eine Verletzung der Empfindlichkeit in den betroffenen Bereichen, eine Verringerung der Muskelkraft und Sehnenreflexe. Wenn sich Amyloidose auf das autonome Nervensystem auswirkt, kann sich eine extrem reiche Palette von Symptomen entwickeln: eine Druckabnahme bei vertikaler Position, Enuresis und Impotenz.

Und ein anderes System, das von Amyloidose betroffen ist, ist das Hämatopoiesis-System. Es hängt davon ab, welcher Keim im Knochenmark vom Amyloid betroffen ist. Es gibt Verstöße gegen die Gerinnungsfunktion und zahlreiche Blutungen. Wie die beiden oben beschriebenen Syndrome ist auch dies charakteristisch für AL-haltige Amyloidose.

Neben sekundärer Amyloidose gibt es ein deutliches Symptom bei primärer hereditärer Amyloidose. Sie zeigen eine Trübung des Glaskörpers. Es gibt ein lebhaftes Bild der Schädigung des peripheren Nervensystems mit sensorisch-motorischen Störungen, die in der Regel von einem frühen Alter an auftreten. Hinzu kommen Nierenläsionen und Läsionen des Gastrointestinaltraktes.

Amyloidose Diagnose

Eines der Zeichen der Amyloidose bei der Erstdiagnose sind natürlich klinische und labordiagnostische Schäden an bestimmten Organen. Bei der Nierenamyloidose sind daher Änderungen in der Urinanalyse wichtig: Verschiedene Anzeichen von Proteinurie, Ungleichgewicht zwischen Proteinfraktionen im Urin (Disproteinämie) und verschiedenen Erythrozyten im Urin.

Es ist auch notwendig, die klinischen Anzeichen zu betrachten: Schwellung und Verletzung der Druckwerte. Eines der Anzeichen, das Sie über das mögliche Vorhandensein von Amyloidose nachdenken lässt, ist, dass die Patienten mit Amyloidose der Nieren auch bei Diuretika nicht geschwollen sind.

Auch ist es notwendig, die Indikatoren für das Niveau der Kreatinin-Clearance und glomerulären Filtrationsrate zu berücksichtigen. Besonders diese Zeichen sind wichtig für die Bestimmung des Grades und der Art der Niereninsuffizienz.

Wenn Amyloidose das Herz betrifft, können Echokardiographie und Thoraxröntgen durchgeführt werden. Bei Leberschäden ist auf Veränderungen im Protein im Blutplasma (insbesondere alpha2globulin) sowie auf biochemische Indikatoren: alkalische Phosphatase und Aminotransferrazy (Alanin-Aminotransferrazy oder AlAt) zu achten. Sie müssen auch eine Leberbiopsie durchführen und Punktierung durch Färbung untersuchen.

Zusätzlich zu den diagnostischen Zeichen, die die Unzulänglichkeit der Funktion eines bestimmten Organs für den Nachweis von Amyloidose anzeigen, werden spezifische spezifische Reaktionen verwendet. Die berühmteste von ihnen ist eine Biopsie des betroffenen Gewebes. Anschließend wird die Biopsie mit speziellen Farbstoffen angefärbt und die Anwesenheit oder Abwesenheit von Amyloidprotein darin bestimmt. Der häufigste spezifische Farbstoff für Amyloidose ist der Farbstoff Kongo-Mund (Kongorot).

Zusätzlich ist ein zusätzlicher möglicher Index von Amyloidose (am häufigsten ist es AL-enthaltende Amyloidose) ein Anstieg des Spiegels von Plasmazellen in der Knochenmarkbiopsie. Meistens wird die Anzahl der Plasmazellen mit ihrer Färbung mit dem oben erwähnten Farbstoff kombiniert, um das Vorhandensein individueller Amyloidstrukturen in ihnen zu bestimmen. Zusätzlich zu Amyloid in diesen Plasmazellen ist es auch möglich, die Lichtketten zu bestimmen (mit immunhistochemischen Methoden).

Es ist auch wichtig, eine Reihe von Studien durchzuführen, um die beiden wichtigsten Amyloidose-Typen zu unterscheiden: AL-haltige Amyloidose und AA-haltige Amyloidose. Am häufigsten wird dafür die Biopsieprobe mit Kongorot-Farbstoff angefärbt, Trypsin oder Kaliumpermanganat zugegeben. Aufgrund der Exposition gegenüber diesen Substanzen unter bestimmten Lichtbedingungen bricht die AA-haltige Amyloidose die Lichtstrahlen nicht, und die AL-haltige Amyloidose verliert nicht ihre Fähigkeit zu brechen.

Amyloidose Behandlung

Die Behandlung der Amyloidose, wie ihre Ursachen, eine Klinik oder Diagnose, hängt von den Merkmalen jedes ihrer Subtypen ab.

Bei der sekundären Amyloidose sollte die Behandlung mit der Behandlung der primären Erkrankung beginnen und auch versuchen, das verringerte Volumen der Funktion eines Organs zu füllen. So wird bei Amyloidose der Nieren eine spezielle Diät vorgeschrieben. Es zeichnet sich durch einen geringen Proteingehalt aus (pro 0,8 kg Körpergewicht sollten 0,8 g Eiweiß enthalten sein) und enthält einen hohen Anteil an Kohlenhydraten und Vitaminen (besonders viel Aufmerksamkeit wird Vitamin C geschenkt). Auch ist es praktisch die einzige Diät, in der es süß zu essen erlaubt: Marmelade und Pastille. Dies ist notwendig, um die Kalorienzufuhr von Lebensmitteln zu erhöhen. Beschränken Sie die Verwendung von Protein und Salz extrem.

In der medikamentösen Therapie verschreibende Ärzte sind Desensibilisatoren (Dimedrol, Suprastin) vorgeschrieben. Um die Produktion von Amyloid zu hemmen, werden Präparate vorgeschrieben, die Teil einer Reihe von 4-Aminochinolinen sind. Diese Arzneimittel haben jedoch bei längerer Anwendung Nebenwirkungen. Deshalb werden sie in Verbindung mit B-Vitaminen, Ascorbinsäure und Antihistaminika verschrieben.

Es ist fast unmöglich, die Entwicklung der Amyloidose der Nieren vollständig zu stoppen. Um jedoch seine Progression zu hemmen, werden experimentelle Schemata unter Verwendung von Unithiol oder Colchicin verschrieben.

Zur Verbesserung des Stickstoff-Stoffwechsels werden Medikamente aus einer Reihe von anabolen Steroiden verschrieben. Immunstimulanzien werden auch verwendet, um die Stärke des Immunsystems zu erhöhen. Es wird angenommen, dass das Immunsystem bei hoher Aktivität auch die Entwicklung einer Amyloidose der Nieren verlangsamen kann.

Mit einem starken nephrotischen Syndrom, Plasmatransfusionen und der Einführung von Eiweißproteinen werden osmotische Diuretika verschrieben (ein anschauliches Beispiel für Mannitol).

Herzläsionen bei Amyloidose, wie im Falle ihrer Nierenvariante, sind sehr schwer zu heilen. Das Hauptprinzip der Therapie ist dasselbe wie bei ähnlichen Nierenläsionen - die Entwicklung der Krankheit und die damit verbundene Herzinsuffizienz so weit wie möglich zu hemmen. Verschriebene symptomatische Medikamente.

Mit der "gefährlichen" Schwäche des Sinusknotens kann eine chirurgische Therapie durchgeführt werden, um einen künstlichen Herzschrittmacher zu installieren.

Die Therapie der Amyloidose der Leber ist ähnlich wie bei der Amyloidose der Nieren.

Es wird angenommen, dass AA-enthaltende Amyloidose praktisch nicht behandelt wird und AL-haltige Amyloidose aufgrund ihrer Immunabhängigkeit leichter zu unterdrücken ist. Zu diesem Zweck werden Zytostatika und Glukokortikoide verschrieben. Mit AA-haltiger Amyloidose ist die Hauptkomponente aller Versuchsschemata zur Unterdrückung ihrer Aktivität die Präparation Colchicin.

Neben therapeutischen Behandlungsmethoden werden manchmal chirurgische Eingriffe durchgeführt. Eines davon ist die Entfernung der Milz. Es wird angenommen, dass es eines der Hauptreservoirs für den Gehalt an Amyloid-Protein bei der Manifestation von Amyloidose ist und seine Entfernung kann den Zustand des Körpers signifikant verbessern.